Pepsine enzymfunctie
Pepsine is een enzym - in het bijzonder is het een proteolytisch enzym, wat betekent dat het helpt bij het verteren van eiwitten. Cellen in de maag scheiden pepsine af om u te helpen bij het verteren van het eiwit dat u in voedsel consumeert. Gespecialiseerde cellen in de darm absorberen vervolgens de verteringsproducten van het eiwit in de bloedbaan en uw cellen nemen ze van daaruit op.
Een glimlachend paar dat op een restaurantterras eet. (Afbeelding: monkeybusinessimages / iStock / Getty Images)Pepsin Chemistry
Enzymen, zoals pepsine, zijn biologische katalysatoren. Dit betekent dat het chemicaliën zijn die reacties in het lichaam sneller laten plaatsvinden dan ze anders zouden doen, maar die zelf niet worden verbruikt bij de reactie. Specifiek helpt pepsine je bij het verteren van eiwitten. Het wordt afgescheiden door gespecialiseerde cellen in de maagwand, de hoofdcellen genoemd, legt Dr. Lauralee Sherwood uit in haar boek "Human Physiology." Pepsine zelf is een eiwit, maar in tegenstelling tot de eiwitten die je eet en vertert, heeft pepsine biologische activiteit in de maag.
Eiwitstructuur
Technisch gezien zou je geen pepsine nodig hebben om het eiwit dat je eet te verteren. Eiwitten bestaan uit kleine bouwsteenmoleculen die aminozuren worden genoemd, legt Drs. Reginald Garrett en Charles Grisham in hun boek "Biochemistry." De bindingen tussen aminozuren - peptidebindingen genoemd - breken als ze worden blootgesteld aan water en zuur. Omdat je maagsappen meestal uit water bestaan en de maag zuur afgeeft, heb je alle ingrediënten die je nodig hebt om eiwitten te verteren. Bij afwezigheid van pepsine zou deze reactie echter zeer langzaam zijn.
Pepsin-formatie
Een van de uitdagingen van het lichaam bij het produceren van pepsine is om te voorkomen dat het de cellen verterkt waar het is gemaakt. Cellen bestaan voornamelijk uit eiwitten, wat betekent dat als een cel pepsine produceert, het risico bestaat dat het wordt verteerd door de pepsine. Als zodanig produceren je hoofdcellen pepsine in een inactieve voorlopervorm, pepsinogeen genaamd, verklaar Drs. Garrett en Grisham. Het pepsinogeen wordt geactiveerd zodra het de maag bereikt, zodat het de cellen die het produceren niet beschadigt.
Milieu
Alle biologische enzymen, waaronder pepsine, werken het beste in een smal bereik van temperatuur en zuurgraad. Enzymen blootgesteld aan omgevingen buiten hun voorkeurstemperatuur of zuurgraad - ook wel pH-bereik genoemd, werken niet. De meeste lichaamsenzymen functioneren het best bij lichaamstemperatuur en neutrale pH, maar omdat pepsine in de maag functioneert, is het door de cellen ontworpen om het beste te werken bij een zeer lage of zure pH, hetgeen Drs verklaart. Mary Campbell en Shawn Farrell in hun boek "Biochemistry."
Soorten obligaties
In werkelijkheid kan pepsine niet alle bindingen in een eiwitmolecuul verbreken. Er zijn veel verschillende soorten aminozuren die aan elkaar zijn gebonden om een eiwit te maken, en pepsine is gespecialiseerd in het verbreken van bindingen tussen zeer grote aminozuren. Andere proteolytische enzymen, waaronder chymotrypsine en trypsine, werken aan de bindingen tussen andere typen aminozuren. Samen breken pepsine en de andere proteolytische enzymen de eiwitten die je eet in hun samenstellende aminozuren.
